Відповідь:
Він знижує активність ферменту.
Пояснення:
Як випливає з назви, інгібітор інгібує активність ферменту. Фермент неактивний до тих пір, поки інгібітор пов'язаний. Коли інгібування вивільняється, фермент відновлює нормальну активність.
Відповідь:
інгібітор інгібує активність ферментів
- запобігають виділення ферментів.
Пояснення:
- конкурентний інгібітор: інгібітор конкурує з ферментами для приєднання до активного сайту. Вони блокують сайт ферментів.
- Неконкурентні інгібітори: не конкурентний інгібітор змінює форму активного сайту ферменту після зв'язування на аллостеричних ділянках.
таким чином, інгібітори перешкоджають хімічному секрету ферменту.
Який ефект матиме кипіння на активність ферменту?
Фермент більше не буде функціонувати. Фермент являє собою білкову молекулу з фіксованою 3-мірною формою, яка утримується на місці іонними зв'язками, водневими зв'язками та ін. Однак через кип'ятіння ці зв'язки будуть порушені і третинну структуру ферменту буде втрачено і він не зможе утворити фермент-субстратний комплекс для утворення продуктів. Активний центр втратить свою комплементарну форму і фермент буде денатурований. Однак деякі ферменти стійкі до дуже високих температур.
Що є прикладом інгібітора ферменту? + Приклад
Інгібітор ферменту - це молекула, яка зв'язується з ферментами і знижує їх активність. Оскільки блокування активності ферменту може знищити патоген або виправити метаболічний дисбаланс, багато препарати є інгібіторами ферментів. Зв'язування інгібітора може зупинити вхід субстрату в активний сайт ферменту та / або перешкодити ферменту каталізувати його реакцію. Інгібітори ферментів також зустрічаються в природі і беруть участь у регуляції обміну речовин. Наприклад, ферменти в метаболічному шляху можуть бути пригнічені продуктами, що знаходяться нижче за течією. Цей тип негативного зворотного зв'язку уповільнює в
Чому активність ферменту аналогічна, але не зовсім схожою на "замок" і "ключ"?
Ферментний каталіз подібний, але не точно моделюється замиканням і ключовим механізмом для енергетичних причин.Як пояснила Віві, специфічність ферменту - тобто здатність ферменту зв'язувати тільки правильні субстрати - має форму, яка майже ідеально підходить для одного конкретного типу молекули. У цьому сенсі підкладка, що входить до складу ферменту, подібна до клавішної вставки в замок. Аналогія не є досконалою, оскільки фермент фактично має найбільшу афінність зв'язування - тобто, найкраще підходить - не для субстрату, але для тісно пов'язаного проміжного перехідного стану субстрат приймає, коли він на півдор