Відповідь:
Деякі приклади як конкурентних, так і неконкурентних інгібіторів можна знайти нижче.
Пояснення:
Ферменти можуть мати конкурентні або неконкурентні інгібітори.
Конкурентні інгібітори
-
Relenza
Це синтетичний препарат, призначений для лікування осіб з вірусом грипу. Вірусний фермент нейрамінідаза викликає виділення віріонів з інфікованих клітин в організмі після того, як він розщеплює стикувальний білок. Препарат Реленза діє як конкурентний інгібітор, що зв'язується з активним сайтом нейрамінідази для запобігання розщеплення стикувального білка. Таким чином віріони не вивільняються і вірус не поширюється.
-
Малонат
Малонат і сукцинат є одночасно аніонами дикарбонових кислот і містять три і чотири атома вуглецю відповідно. Оскільки вони відносно схожі, молекула малоната зв'язується з активним сайтом ферменту сукцинатдегідрогенази, діючи як конкурентний інгібітор. Ця реакція може бути використана для припинення обмінних процесів у небезпечних організмах.
Неконкурентні інгібітори
-
Ціанід
Ця отрута призводить до смерті, зупиняючи виробництво АТФ. По суті, він зв'язується з аллостеричним ділянкою ферменту цитохромоксидази (молекули-носії, що входить до складу транспортного ланцюга електронів). Ціанід змінює форму активного сайту так, що фермент не може пропускати електрони.
-
Пеніцилін
Цей антибіотик зв'язується з бактеріальним ферментом DD-транспептидазой. Фермент зазвичай каталізує утворення зв'язків пептидогліканів у його клітинної стінки. Коли пенициллин перешкоджає конкуренції, клітинна стінка не буде постійно зміцнюватися і вона розпадається.
Які приклади ферментів? + Приклад
Ферменти - це біомолекули, які діють як каталізатори, вони збільшують швидкість реакції. Наприклад, ферменти відіграють ключову роль у руйнуванні їжі, яку ми вживаємо, і тут ферменти гідролази грають свою роль. 1) гідролазние ферменти: каталізують гідроліз, який є розривом одинарних зв'язків додаванням води. Всі травні ферменти дуже специфічні залежно від їжі, необхідної для розщеплення протеаз / пептидаз, які допомагають розщеплювати білки в нашій їжі, вони розривають пептидні зв'язки між амінокислотами, які в свою чергу допомагають розщеплювати білки (амінокислоти є складовими білка) ліпази розщеплюють ліпіди в ж
Які приклади ферментів в організмі людини?
Спочатку ми повинні визначити ферменти. Ферменти є білковими каталізаторами зі специфічністю як для каталізованої реакції, так і для її субстратів. Вони можуть прискорити клітинну реакцію і знизити енергію активації (що необхідно для початку реакції). Існують різні способи класифікації ферменту в залежності від катализируемой реакції: оксидоредуктаза, трансфераза, гідролаза, ліаза, ізомераза і лігаза. Лігази, як відомо, з'єднують дві молекули з використанням АТФ (тобто думають про приєднання ниток ДНК).
Які властивості ферментів?
Ферменти є каталізаторами (які є сполукою, що підвищує швидкість хімічної реакції шляхом зниження енергії активації вільної). Ферменти є каталізаторами (які є сполукою, що підвищує швидкість хімічної реакції шляхом зниження енергії активації вільної). Більшість ферментів є білками Ферменти не впливають на рівновагу. Ферменти зв'язують перехідні стани (пік діаграми координат реакції) краще, ніж субстрати. Ферменти потребують багато енергії і великі.